Öz Laktoperoksidaz (LPO E.C. 1.11.1.7) peroksidaz enzim ailesinin önemli bir üyesi olan, oksidoredüktaz sınıfı bir glikoproteindir. LPO’ nun biyolojik önemi mikroorganizma istilasına karşı doğal bir koruma sistemi oluşturmasıdır. Bu çalışmada 8 farklı polifloro-sübstitüe pirazolin tipi sülfonamid türevi bileşiklerin etkilerini incelemek için öncelikle LPO enzimi manda sütünden Sepharose 4B-etilendiamin-4-tiyoüreido-benzensülfonamid afinite kolonu ile 19,31% verim ve 4955,9 EU/mg spesifik aktivite ile 2212,45 kat saflaştırılmıştır. LPO enzimi üzerine inhibisyon etkisi gösteren moleküllerin IC50 değerleri 0.144-0.798 µM, iken Ki değerleri 1.10-6.67 µM aralığında belirlenmiştir. En etkili inhibitör olan bileşik 3 için IC50 değeri ve Ki değerleri sırasıyla 0.144 ve 6.06 µM olarak hesaplanmıştır ve bu bileşiğin LPO enzim aktivitesini nonkompetitif olarak inhibe ettiği bulunmuştur.
Lactoperoxidase (LPO E.C. 1.11.1.7) is a glycoprotein belonging to the class of oxidoreductases and constitutes a notable member of the peroxidase enzyme family. The biological significance of LPO is attributed to its role as a natural defense system against microbial infection. In the current study, to examine the inhibitory effects of 8 different polyfluoro-substituted pyrazoline-type primary sulfonamide derivative compounds on LPO enzyme activity, LPO enzyme was extracted from buffalo milk and purified using Sepharose 4B-etilendiamin-4-tiyoüreido-benzensülfonamid affinity column, resulting in a 2212.45-fold purification, a 19.31 % yield, and a specific activity of 4955.9 EU/mg. Ki values for the active inhibitors were determined to be between 1.02±0.53-6.67±2.94 µM, while their IC50 values were in the range of 0.144±0.03-0.798±0.07 µM. The IC50 value and Ki values for the most effective inhibitor, compound 3, were calculated as 0.144±0.03 and 6.06±4.06 µM, respectively, and it was found that this compound inhibited LPO enzyme activity non-competitively.
