Bacillus İzolatları Tarafından Üretilen Asit-dirençli Selülaz Enzimlerinin Kısmi Karakterizasyonu

Creative Commons License

KARATURNA C. N., Özcan B. D., Dikkaya E.

Osmaniye Korkut Ata Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Dergisi (Online), cilt.9, sa.4, ss.2369-2383, 2026 (TRDizin)

Özet

Bu çalışmada, topraktan selülaz aktivitesine sahip iki asidofil Bacillus izolatı elde edilmiş ve kısmen karakterize edilmiştir. İzolatlar sırasıyla Bacillus sp. CNK1 ve CNK2 olarak adlandırılmıştır. CNK1 selülazı, bakterinin üreme periyodunun 48. saatinde maksimum aktivite seviyesine ulaşırken; CNK2 selülazı bu seviyeye 72. saatte ulaşmıştır. Her iki selülaz enzimi de optimum aktivitelerini 40 °C’de göstermiştir; CNK1 için optimum pH 4,0 iken CNK2 için 5,0 olarak belirlenmiştir. CNK1 selülazı CaCl₂ varlığında stimüle edilirken MgCl₂, CoCl₂, EDTA ve SDS tarafından inhibe edilmiştir. Buna karşılık CNK2 selülazı CaCl₂, CoCl₂, MgCl₂ ve EDTA tarafından stimüle edilmiş; SDS tarafından ise inhibe edilmiştir. Zimogram analizi sonucunda CNK1 ve CNK2 selülazlarının moleküler kütleleri sırasıyla yaklaşık 21,1 kDa ve 231,9 kDa olarak tespit edilmiştir. Elde edilen bu asidostabil ve orta sıcaklıkta aktif enzimler, özellikle kağıt ve tekstil endüstrisinde liflerin işlenmesi, tarımda bitki artıkları ve lignoselülozik atıkların biyolojik olarak parçalanması, gıda endüstrisinde meyve-sebze işleme süreçleri ve biyoyakıt üretimi gibi geniş bir yelpazede endüstriyel uygulama potansiyeli taşımaktadır. Bu yönüyle çalışma, asidik koşullarda verimli çalışabilen selülazların biyoteknolojik üretimi ve endüstriyel kullanımına yönelik önemli bir katkı sunmaktadır.
In this study, two acidophilic Bacillus isolates exhibiting cellulase activity were obtained from soil and partially characterised. The isolates were designated as Bacillus sp. CNK1 and CNK2, respectively. The cellulase produced by CNK1 reached its maximum activity level at 48 hours of bacterial growth, whereas the CNK2 cellulase peaked at 72 hours. Both cellulase enzymes exhibited optimum activity at 40 °C; the optimum pH was determined to be 4.0 for CNK1 and 5.0 for CNK2. While the CNK1 cellulase was stimulated by CaCl₂ and inhibited by MgCl₂, CoCl₂, EDTA, and SDS, the CNK2 cellulase was stimulated by CaCl₂, CoCl₂, MgCl₂, and EDTA but inhibited by SDS. Zymogram analysis revealed that the molecular weights of CNK1 and CNK2 cellulases were approximately 21.1 kDa and 231.9 kDa, respectively. These acid-stable and moderately thermophilic enzymes possess significant potential for industrial applications, including fibre processing in the paper and textile industries, biological degradation of plant residues and lignocellulosic wastes in agriculture, fruit and vegetable processing in the food industry, and biofuel production. In this context, the study contributes to the biotechnological production and industrial utilisation of cellulases capable of functioning efficiently under acidic conditions.