Bu çalışmada, elma, üzüm ve şeftali sularının berraklaştırılmasında mikrobiyal selülaz enziminin kullanılma potansiyeli araştırılmıştır. Bu amaçla, Bacillus sp. S35 suşundan selülaz enzimi izole edilmiştir. Enzimin endüstriyel potansiyelini belirlemek amacıyla karakterizasyonu yapılmıştır. S35 selülaz, pH 5,0’te ve 40°C’de optimum aktivite göstermiştir. Enzim, pH 4,0-10,0 ve 25-60°C aralıklarında oldukça stabil olup asit-alkali ve termostabil karakter sergilemiştir. Ca+2, Cu+2, Mg+2 ve Zn+2 iyonlarına maruz kaldığında aktivitesini, sırasıyla, %89, %82, %88 ve %89 oranlarında koruyan selülazın aktivitesi, Co+2 ve Mn+2 iyonlarının varlığında %134 ve %130’a yükselmiştir. S35 selülaz, %0,02 β-merkaptoetanol ve 1 mM iyodoasetamid inhibitörlerinin varlığında aktivitesinin tamamını korumuştur. 1 mM EDTA varlığında %28 oranında aktivite kaybetmiştir. Enzim, %10’luk aseton, asetonitril, n-bütanol, etanol, gliserol, izopropanol ve metanol varlığında, sırasıyla, %89, %77, %70, %84, %64, %80 ve %77 oranlarında stabil kalmıştır. Meyve suyu berraklaştırılması analizinde yapılan geçirgenlik ölçümüne göre, enzim en iyi berraklık oranını (%C) şeftali suyundaki aktivitesi (%1421) sonucunda göstermiştir. İndirgen şeker miktarı analizinde de en yüksek verim 3 saatlik inkübasyon sonucunda şeftali suyunda elde edilmiştir. Elde edilen bulgular, S35 selülaz enziminin, meyve sularının berraklaştırılması amacıyla içecek endüstrisi proseslerinde yer alabilecek potansiyel bir aday olduğunu göstermektedir.
This study examined the potential use of microbial cellulase in clarifying apple, grape, and peach juices. The enzyme was isolated from Bacillus sp. S35 strain and characterized to assess its industrial potential. S35 cellulase showed optimal activity at pH 5.0 and 40°C. It was highly stable across pH ranges of 4.0-10.0 and temperatures of 25-60°C, demonstrating acid-alkaline and thermostable properties. The enzyme retained 89%, 82%, 88%, and 89% activity when exposed to Ca2+, Cu2+, Mg2+, and Zn2+ ions, respectively, and its activity increased to 134% and 130% with Co2+, and Mn2+ ions. S35 cellulase remained fully active in the presence of 0.02% β-mercaptoethanol and 1 mM iodoacetamide inhibitors. It lost 28% activity with 1 mM EDTA. The enzyme was stable at 89%, 77%, 70%, 84%, 64%, 80%, and 77% in the presence of 10% acetone, acetonitrile, n-butanol, ethanol, glycerol, isopropanol, and methanol, respectively. Clarity tests (C%) in fruit juice clarification revealed the enzyme achieved 1421% activity in peach juice. The highest reducing sugar efficiency was observed after a 3-hour incubation in peach juice. These results suggest that S35 cellulase has potential for use in beverage industry processes for fruit juice clarification.
